Question

Чим зумовлена вторинна структура білка?

Answer 1

Вторинна структура біополі-меру визначає способи, за якими ланцюги складаються й утриму­ються у вигляді певних утворень. Відомо, що існує тільки невелика    кількість білків,   поліпептиди яких перебувають у     вигляді ліній­них ланцюгів. Використовую­чи  рентгено-структурні ме­тоди   дослід­ження, встано­вили, що пере­важна     біль­шість    білків має поліпептидні    ланцюги, скручені у вигляді спіралі.

Утворення внутрішньомолекулярних вод­невих зв’язків у глобулярних біл­ках може привести до структури, що називають спіраль. У фібрилярних білках утворення водне­вих зв’язків може привести до ви­никнення складчастої листової структури — β-структури. Відо­мості про ці структури дають пра­во поділити білки на два класи: фібрилярні (від лат.fibra— во­локно) та глобулярні (від лат. globulus — кулька). Найвиразніша відмінність між білками обох типів полягає в тому, що фібри­лярні білки в основному нероз­чинні, а глобулярні — добре роз­чинні у воді. Тому їх інколи на­зивають «розчинними білками». Вторинна структура властива для таких білків, як фіброїн (білок шовку), кератин (білок сполучної тканини) та деякі інші.

Answer 2

Вторинна структура білка виникає через взаємодію амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюжку. Ця взаємодія зумовлена двома основними типами взаємодій між амінокислотами: водневими зв'язками і внутрішньомолекулярними взаємодіями гідрофобних амінокислот.

1. Водневі зв'язки: Водневі зв'язки виникають між амінокислотними залишками, що містять гідроген та кислотні або азотисті атоми. Такі водневі зв'язки можуть виникати між карбоксильним киснем однієї амінокислоти та амідним воднем іншої. Прикладами вторинної структури, які утворюються завдяки водневим зв'язкам, є альфа-спіраль (алфа-гелікс) і бета-складання.

2. Внутрішньомолекулярні взаємодії гідрофобних амінокислот: Гідрофобні амінокислоти мають тенденцію ухилятися від водного середовища, тому вони вступають у взаємодію одна з одною у внутрішніх областях білкової молекули. Це допомагає знизити енергетичний стан білка та стабілізувати його вторинну структуру. Такі взаємодії призводять до утворення бета-проточок, випадкових згинів (локальних) та бета-звивань (бета-петель).

Альфа-спіраль (алфа-гелікс) і бета-складання є двома основними типами вторинної структури білків, а їх поєднання може утворювати складніші вторинні структури, такі як бета-архітектура, альфа-бета-петля і т.д. Вторинна структура білка є важливим елементом його третинної структури, яка, у свою чергу, визначає його функцію та активність.