Question

Определите структурные элементы молекулы гемоглобина ( Помогите пожалуйста ) !

Answer 1

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве простетической группы здесь выступает особая пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные взаимодействия. И α, и β-цепи относятся к α-спиральному структурному классу, так как содержат исключительно α-спирали. Каждая цепь содержит восемь спиральных участков, обозначаемых буквами A-H (От N-конца к C-концу) . 
Гем представляет собой комплекс протопорфирина IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом железа (II). Эта простетическая группа нековалентно связана с гидрофобной впадиной молекул гемоглобина и миоглобина. Железо (II) характеризуется октаэдрической координацией, то есть связывается с шестью лигандами. Четыре из них представлены атомами азота порфиринового кольца, лежащими в одной плоскости. Две других координационных позиции лежат на оси, перпендикулярной плоскости порфирина. Одна из них занята азотом остатка гистидина в 93 положении полипептидной цепи (участок F). Связываемая гемоглобином молекула кислорода координируется к железу с обратной стороны и оказывается заключённой между атомом железа и азотом ещё одного остатка гистидина, располагающегося в 64 положении цепи (участок E). Всего в гемоглобине человека четыре участка связывания кислорода (по одному гему на каждую субъединицу) , то есть одновременно может связываться четыре молекулы. Гемоглобин в легких при высоком парциальном давлении кислорода соединяется с ним, образуя оксигемоглобин. При этом кислород соединяется с гемом, присоединяясь к железу гема на 6-ю координационную связь. На эту же связь присоединяется и моноксид углерода, вступая с кислородом в «конкурентную борьбу» за связь с гемоглобином, образуя карбоксигемоглобин. Связь моноксида углерода с гемоглобином более прочная, чем с кислородом. Поэтому часть гемоглобина, образующая комплекс с моноксидом углерода, не участвует в транспорте кислорода. В норме у человека образуется 1,2 % карбоксигемоглобина. Повышение его уровня характерно для гемолитических процессов, в связи с этим уровень карбоксигемоглобина является показателем гемолиза. 

Answer 2

Structural Elements of Hemoglobin Molecule

Hemoglobin is a protein found in red blood cells that is responsible for carrying oxygen throughout the body. It consists of four subunits, each containing a heme group. Here are the structural elements of the hemoglobin molecule:

1. Subunits: The hemoglobin molecule is composed of four subunits, known as globins. In adults, there are two alpha globin chains and two beta globin chains. The subunits are held together by various types of bonds and interactions.

2. Heme Groups: Each subunit of hemoglobin contains a heme group, which is a complex organic molecule that binds to an iron ion (Fe2+). The iron ion is responsible for binding to oxygen molecules, allowing hemoglobin to transport oxygen in the blood.

3. Alpha and Beta Chains: The alpha and beta globin chains are polypeptide chains that make up the subunits of hemoglobin. The alpha chains are encoded by the HBA1 and HBA2 genes, while the beta chains are encoded by the HBB gene. The specific arrangement of these chains contributes to the overall structure and function of hemoglobin.

4. Quaternary Structure: The four subunits of hemoglobin come together to form a quaternary structure. The subunits are arranged in a symmetrical manner, with two alpha chains and two beta chains. This structure allows hemoglobin to undergo conformational changes when binding to oxygen, enhancing its oxygen-carrying capacity.

5. Binding Sites: Each heme group within the hemoglobin molecule has a binding site for oxygen. When oxygen binds to one heme group, it induces a conformational change in the hemoglobin molecule, making it easier for other heme groups to bind to oxygen as well. This cooperative binding allows hemoglobin to efficiently pick up and release oxygen as needed.

6. Tertiary Structure: The tertiary structure of hemoglobin refers to the folding and arrangement of the polypeptide chains within each subunit. It is stabilized by various types of bonds, including hydrogen bonds, disulfide bonds, and hydrophobic interactions. The tertiary structure is crucial for the stability and function of the hemoglobin molecule.

7. Quaternary Interactions: The interaction between the four subunits of hemoglobin is essential for its function. These interactions involve both non-covalent bonds, such as hydrogen bonds and hydrophobic interactions, as well as covalent bonds, such as disulfide bonds. The quaternary interactions contribute to the stability and structural integrity of the hemoglobin molecule.

In summary, the structural elements of the hemoglobin molecule include the subunits (alpha and beta chains), heme groups, quaternary structure, binding sites, tertiary structure, and quaternary interactions. These elements work together to enable hemoglobin to efficiently bind and transport oxygen throughout the body.