Вопрос задан 02.11.2023 в 03:16. Предмет Биология. Спрашивает Досмагулов Диас.

Структура белков срочно​

0 0
Перейти к ответам

Ответы на вопрос

Внимание! Ответы на вопросы дают живые люди. Они могут содержать ошибочную информацию, заблуждения, а также ответы могут быть сгенерированы нейросетями. Будьте внимательны. Если вы уверены, что ответ неверный, нажмите кнопку "Пожаловаться" под ответом.
Отвечает Кващук Лиза.

Ответ:

Объяснение:

первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны между собой прочной пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью.

Вторичная структура образована преимущественно водородными связями, которые образовались между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка. Белковая молекула частично или целиком скручена в α-спираль или образует β-складчатую структуру. Например, белки кератина образуют α-спираль. Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей. β-складчатую имеют белки, которые входят в состав шелка. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (R-группы). Водородные связи значительно более слабые, чем ковалентные, но при значительном их количестве образуют довольно прочную структуру.

Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков – миозин, актин, фибриноген, коллаген и т. п.

Третичная структура белка. Эта структура постоянна и своеобразна для каждого белка. Она определяется размером, полярностью R-групп, формой и последовательностью аминокислотных остатков. Полипептидная спираль закручивается и укладывается определенным образом. Формирование третичной структуры белка приводит к образованию особой конфигурации белка – глобулы (от лат. globulus – шарик). Его образование обуславливается  разными типами нековалентных взаимодействий: гидрофобные, водородные, ионные. Между остатками аминокислоты цистеина возникают дисульфидные мостики.

Гидрофобные связи – это слабые связи между неполярными боковыми цепями, которые возникают в результате взаимного отталкивания молекул растворителя. При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофильные цепи.

Третичную структуру имеет большинство белков – глобулины, альбумины и т. п.

Четвертичная структура белка. Образуется в результате объединения отдельных полипептидных цепей. В совокупности они составляют функциональную единицу. Типы связей разные: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные.

Электростатические связи возникают между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков.

Для одних белков характерно глобулярное размещение субъединиц – это глобулярные белки. Глобулярные белки легко растворяются в воде или растворах солей. К глобулярным белкам принадлежит свыше 1000 известных ферментов. К глобулярным белкам относятся некоторые гормоны, антитела, транспортные белки.  Например, сложная молекула гемоглобина (белка эритроцита крови) является глобулярным белком и состоит из четырех макромолекул глобинов: двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из которых соединена с гемом, содержащим железо.

Для других белков характерно объединение в спиральные структуры – это фибриллярные (от лат. fibrilla – волоконце) белки. Несколько (от 3 до 7) α–спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле. Фибриллярные белки нерастворимы в воде.

0 0
Отвечает нейросеть ChatGpt. Будьте внимательны, ответы нейросети могут содержать ошибочные или выдуманные данные.

Структура белков представляет собой трехмерное складывание их аминокислотных остатков в определенный порядок. Она является одной из ключевых характеристик белка, определяющей его функциональность.

На первичном уровне структуры белка располагаются аминокислотные остатки, которые связываются друг с другом пептидными связями. Последовательность этих остатков определяется генетической информацией, содержащейся в ДНК. Существует 20 различных аминокислот, каждая из которых имеет свои уникальные свойства и химические группы.

На вторичном уровне структуры образуются различные участки белка, называемые витками и протяженными цепочками. Витки формируются благодаря водородным связям между аминокислотными остатками, которые принимают характерную спиральную форму - α-спираль или α-витки. Протяженные цепочки формируются благодаря водородным связям между остатками, образуя β-складки или β-витки.

Третичная структура белка представляет собой трехмерное складывание вторичных структур. Она может быть свернутой в компактные глобулы или быть протяженной. Третичная структура образуется благодаря различным химическим взаимодействиям, таким как гидрофобные взаимодействия, водородные связи, ионообменные взаимодействия и дисульфидные связи.

На четвертом уровне структуры белка происходит взаимодействие нескольких подразделов третичной структуры, образуя так называемые субъединицы белка. Они связываются друг с другом и формируют окончательную пространственную структуру белка, которая определяет его функциональность.

Структура белков является критической для их функционирования, так как только в правильно сложенной структуре белок может выполнять свою функцию. Любые изменения в структуре белка могут привести к его деформации и потере функции, что может приводить к различным заболеваниям.

0 0

Похожие вопросы

Топ вопросов за вчера в категории Биология

Последние заданные вопросы в категории Биология

Задать вопрос