Question

Помогите пж ----------- Кислород, присоединяясь к гемоглобину или миоглобину, не окисляет их и не образует нового химического в-ва. Почему так происходит (навания «оксигемоглобин» и «оксимиоглобин» не отражают изменения химической структуры)?

Answer 1

Ответ: гемоглобин и миоглобин, соединяясь с кислородом, образуют очень нестойкие соединения, которые легко распадаются в присутствии углекислого газа на кислород и гемоглобин (миоглобин). Далее углекислый газ присоединяется к гемоглобину (миоглобину) так же образуя нестойкое соединение карбоксигемоглобин, которое легко распадается в присутствии кислорода. Таким образом, соединение гемоглобина (миоглобина) с кислородом не приводит к появлению нового вещества из-за нестабильности молекулы и её лёгкого распада на компоненты.

Объяснение:

Answer 2

Why Oxygen Binding to Hemoglobin or Myoglobin Does Not Change Their Chemical Structure

When oxygen binds to hemoglobin or myoglobin, it does not oxidize them or form a new chemical compound. This is because the binding of oxygen to these proteins involves a reversible physical interaction rather than a chemical reaction that alters their fundamental structure.

Physical Interaction, Not Chemical Reaction: Oxygen binds to hemoglobin and myoglobin through physical interactions, specifically through coordination bonds with the iron atom in the heme group. This binding does not involve the formation of new chemical bonds or the alteration of the primary structure of the proteins.

Oxyhemoglobin and Oxymyoglobin: The terms "oxyhemoglobin" and "oxymyoglobin" refer to the forms of hemoglobin and myoglobin, respectively, when they are bound to oxygen. These terms do not reflect a change in the chemical structure of the proteins but rather indicate their oxygen-bound state.

Coordination Bonds: The binding of oxygen to hemoglobin and myoglobin involves the reversible formation of coordination bonds between the oxygen molecule and the iron atom in the heme group. This reversible binding allows for the efficient loading and unloading of oxygen in tissues, supporting the transport and delivery of oxygen throughout the body.

In summary, the binding of oxygen to hemoglobin and myoglobin does not involve a change in their chemical structure but rather a reversible physical interaction through coordination bonds, enabling efficient oxygen transport and delivery in the body.