Вопрос задан 06.12.2023 в 09:21. Предмет Биология. Спрашивает Ким Карина.

Как регулируется работа ферментов​

0 0
Перейти к ответам

Ответы на вопрос

Внимание! Ответы на вопросы дают живые люди. Они могут содержать ошибочную информацию, заблуждения, а также ответы могут быть сгенерированы нейросетями. Будьте внимательны. Если вы уверены, что ответ неверный, нажмите кнопку "Пожаловаться" под ответом.
Отвечает Шкитырь Лёша.

Ответ:

Способность ферментов изменять свою активность называется регулируемостью.

Вещества (или другие факторы), под действием которых происходит изменение активности ферментов, называются регуляторами.

Вещества, которые увеличивают активность ферментов, называются активаторами.

Вещества, которые снижают активность ферментов, называются ингибиторами (не путать с индукторами).

Для чего активность ферментов нужно регулировать?

Для того, чтобы активность ферментов соответствовала потребностям организма:

чтобы фермент работал тогда, когда его работа нужна,

и не работал тогда, когда его работа не нужна.

Например, активность ферментов, катализирующих расщепление жира (липолиз п.44) в белой жировой ткани,

нужна тогда, когда человек голоден или занят физической работой,

поэтому в этих условиях и происходит активация ферментов липолиза.

И наоборот, после еды и при отдыха расщепление жира не нужно,

поэтому в состоянии сытости и отдыха ферменты липолиза не активны.

За счет чего активность ферментов может изменяться?

Фермент активен тогда, когда у него сформирован активный центр –

участок, который способен специфично узнавать определенные субстраты,

связываться их и ускорять их превращение в продукты

(то есть катализировать химическую реакцию).

Активный центр образуется из 3-4 радикалов аминокислотных остатков,

которые сближаются и определенным образом ориентируются в пространстве

при формировании третичной (или четвертичной) структуры белка.

Если конформация белка изменяется,

то изменяется и расположение радикалов активного центра –

это может привести к увеличению способности АЦ катализировать реакцию

(и тем самым – к активации молекулы фермента)

или к уменьшению (и в результате – к инактивации, к ингибированию фермента).

То есть – регулируемость ферментов обусловлена

способностью ферментов изменять свою конформацию

и зависимостью их активности от конформации.

Известно 5 механизмов регуляции молекул ферментов.

Они отличаются друг от друга типом регулятора

и типом взаимодействия между ферментом и регулятором.

3 механизма относятся к физическим и 2 – к химическим.

Химические механизмы связаны с химическими реакциями и с образованием или разрушением ковалентных связей между регулятором и регулируемым ферментом.

Физические  не связаны с химическими реакциями между регулятором и ферментом,

а связаны с физическими взаимодействиями между регулятором и ферментом.

К физическим механизмам относят:

- изостерический,

- аллостерический и

- взаимодействие белок-белок.

К химическим механизмам относят:

- химическую модификацию и

- ограниченный протеолиз.

6. 1. Ф и з и ч е с к и е  механизмы регуляции (3.).

6.1. 1.  И з о с т е р и ч е с к и й  механизм.

«Изос» означает «такой же», «там же», а «стерео» – место, пространство. Механизм называется так потому, что

регулятор связывается там же, где и субстрат,

то есть в активном центре.

Такой регулятор (изостерический) оказывается ингибитором,

то есть он тормозит химическую реакцию.

Потому что место в АЦ регулятор занял,

субстрату связаться в АЦ не позволяет,

а сам регулятор превратиться в продукт не способен.

Если изостерический регулятор связывается в АЦ не прочно

(то есть если он является обратимым ингибитором),

то он способен «выйти» из АЦ.

После этого в АЦ может связаться субстрат.

И чем больше молекул субстрата,

тем вероятнее, что в АЦ будут связываться именно молекулы субстрата.

Поскольку молекулы изостерического ингибитора и молекулы субстрата

конкурируют за связывание с АЦ,

то изостерические ингибиторы называют конкурентными (если они обратимые).

Одним из признаков конкурентного ингибитора является то,

что такое ингибирование «снимается добавлением субстрата»:

это означает, что при добавлении субстрата скорость реакции, сниженная при добавлении ингибитора, вновь увеличивается.

В организме конкурентные ингибиторы не вырабатываются, как правило.

Они поступают в организм экЗогенно, то есть извне –

в качестве лекарства или яда.

Пример изостерического ингибитора – это малонат.

Малонат ингибирует фермент СДГ – сукцинат/дегидрогеназу.

Субстратом СДГ является сукцинат.

Под действием СДГ сукцинат превращается в фумарат

(при отщеплении двух атомов водорода от 2-го и 3-го атомов углерода сукцината).

Свойства малоната очень похожи на свойства сукцината:

у обоих по две карбоксильные группы,

что и позволяет обоим связываться в АЦ СДГ.

Но при этом сукцинат может превращаться в фумарат, а малонат – не может.

Иногда люди вместо этанола выпивают метанол.

В этом случае у них больше риск умереть, чем от приема этанола.

Этанол тоже иногда приводит к быстрой смерти –

особенно при переохлаждении, переутомлении и голоде.

Формулы и свойства этанола и метанола тоже похожи,

поэтому метанол может связываться в активном центре фермента алкоголь/дегидрогеназы,

который обычно превращает этанол и ацетальдегид.

Объяснение:

0 0
Отвечает нейросеть ChatGpt. Будьте внимательны, ответы нейросети могут содержать ошибочные или выдуманные данные.

Ферменты - это белковые молекулы, которые играют важную роль в регуляции химических реакций в организме. Они ускоряют скорость химических реакций, не изменяя при этом самих реактантов и продуктов реакции. Работа ферментов регулируется различными механизмами.

Регуляция работы ферментов:

1. Активация и ингибирование: Ферменты могут быть активированы или ингибированы различными молекулами, включая другие молекулы, ферменты или ионы. Например, активаторы могут связываться с ферментом и изменять его конформацию, что приводит к увеличению его активности. Ингибиторы, напротив, могут связываться с ферментом и блокировать его активность. Это позволяет организму регулировать скорость химических реакций в зависимости от текущих потребностей и условий.

2. Регуляция на уровне генов: Работа ферментов также может быть регулирована на уровне генов. Гены, кодирующие ферменты, могут быть включены или выключены в зависимости от потребностей организма. Это достигается с помощью различных механизмов, таких как регуляция транскрипции генов или модификация РНК.

3. Модификация ферментов: Ферменты могут быть модифицированы после их синтеза. Это может включать добавление химических групп к ферменту или его фосфорилирование. Такие модификации могут изменять активность фермента и его способность связываться с другими молекулами.

4. Регуляция ферментов с помощью сигнальных путей: Ферменты могут быть регулированы с помощью сигнальных путей внутри клетки. Это может включать активацию или ингибирование ферментов путем взаимодействия с другими белками или сигнальными молекулами. Например, ферменты могут быть активированы или ингибированы при взаимодействии с фосфолипидами или вторичными мессенджерами.

5. Регуляция ферментов с помощью кофакторов: Ферменты могут требовать наличия определенных кофакторов для своей работы. Кофакторы могут быть органическими молекулами, такими как витамины, или неорганическими ионами, такими как металлы. Наличие или отсутствие кофакторов может влиять на активность фермента.

В целом, работа ферментов регулируется сложными механизмами, которые позволяют организму контролировать скорость химических реакций и адаптироваться к изменяющимся условиям. Это позволяет поддерживать гомеостаз и обеспечивать нормальное функционирование организма.

0 0

Похожие вопросы

Топ вопросов за вчера в категории Биология

Последние заданные вопросы в категории Биология

Задать вопрос