Question

1. Сравнивая теории Фишера и кошленда определите, какие преимущества имеет теория Кошленда. 2. Покажите соответствия между активным центром и характером связей. Активный центр Субстратный активный центр Аллостерический активный центр Каталитический активный центр Характеристика связей Отвечает за виды субстратов Измененяет активность ферментов Соединение с субстратом за счет слабых связей​

Answer 1

1. Преимущества теории Кошленда: более современная, учитывает аллостерические активные центры и изменения активности ферментов.

2. Соответствия между активным центром и характером связей:
- Субстратный активный центр: сильные и специфические связи с субстратами.
- Аллостерический активный центр: слабые связи, изменяющие активность фермента.
- Каталитический активный центр: место химической реакции и образования/разрыва химических связей.

Answer 2

1. Сравнение теорий Фишера и Кошленда:

Теория Фишера и теория Кошленда являются двумя разными подходами к объяснению структуры и функции ферментов. Вот основные преимущества теории Кошленда:

• Большая универсальность: Теория Кошленда более универсальна, чем теория Фишера. Она предполагает, что активный центр фермента может быть адаптирован для связывания с различными субстратами без необходимости изменения всей структуры фермента. Это означает, что ферменты, согласно теории Кошленда, могут эффективно катализировать разнообразные химические реакции.

• Эффективность и специфичность: Теория Кошленда предполагает, что ферменты достаточно эффективны и специфичны в связывании и катализе различных субстратов. Это позволяет ферментам выполнять свои функции с высокой точностью и эффективностью.

• Объяснение аллостерической регуляции: Теория Кошленда также способна объяснить аллостерическую регуляцию ферментов, где изменения в активном центре фермента могут привести к изменению его активности. Теория Фишера, в то время как она может объяснить специфичность субстрата, менее подходит для объяснения аллостерической регуляции.

2. Соответствие между активными центрами и характером связей:

• Активный центр субстратный активный центр: Это место, где фермент связывается с субстратом. Здесь происходит химическая реакция между ферментом и субстратом.

• Аллостерический активный центр: Это место, где могут связываться аллостерические регуляторы, такие как ингибиторы или активаторы, и изменять активность фермента.

• Каталитический активный центр: Это место, где происходит катализ химической реакции, т.е., где происходит превращение субстрата в продукт.

• Характеристика связей: Активный центр связывается с субстратом за счет слабых химических связей, таких как водородные связи, ионно-дипольные взаимодействия, гидрофобные взаимодействия и другие химические силы. Аллостерический активный центр также связывается с аллостерическими регуляторами, обычно через подобные химические связи, изменяя конформацию фермента и, следовательно, его активность.

Таким образом, активные центры ферментов играют ключевую роль в их функции и регулировании, и характер связей в этих активных центрах влияет на специфичность и эффективность ферментов в катализе химических реакций.