Question

2. На рисунке 2.1 изображена реакция разложения углевода сахарозы ферментом сахараза субстрат Д оо Рис. 2.1 (а) Назовите часть, обозначенную на рис. 2.1 буквой U (b) Используя рис. 2.1, обьясните механизм действия фермента. 3. Некоторые лекарства действуют как неконкурентные ингибиторы ферментов. Объяс как неконкурентные ингибиторы могут влиять на ферменты. Укажите, как енетический код en ongedu люди помоги срочно​

Answer 1

Ответ:

1. Буквой U  обозначен активный центр фермента, куда подходит субстрат и где происходит собственно реакция.

2. Механизм действия.

Субстрат (сахароза) подходит к ферменту и "садится" на его активный центр. Конфигурация субстрата полностью соответствует конфигурации центра как ключ соответствует замку. При этом образуется фермент-субстратный комплекс. Далее происходит активация фермента и собственно химическая реакция, которая заключается в расщеплении сахарозы. Субстрат изменяется и соединение с ферментом рвется.

3. Неконкурентное ингибирование это торможение реакции  ингибитором, при котором ингибитор пристыковывается к ферменту не в активном центре, а в другом месте молекулы,  не мешая при этом ферменту связываться с субстратом.

#SPJ1

Answer 2

(a) Часть, обозначенная буквой U на рисунке 2.1, не указана в вашем запросе или на рисунке, поэтому я не могу назвать ее.

(b) Без рисунка 2.1 или дополнительных деталей о механизме действия фермента сахаразы, я не могу обьяснить его механизм действия.

3. Неконкурентные ингибиторы ферментов влияют на ферменты, связываясь с ними на месте, отличном от активного центра. Это означает, что ингибиторы не конкурируют с субстратом за доступ к активному центру фермента.

Механизм действия неконкурентных ингибиторов включает в себя связывание ингибитора с ферментом вне активного центра. Это приводит к изменению конформации фермента или блокировке его активности. В результате субстраты не могут эффективно связываться с активным центром фермента, что приводит к снижению или полному прекращению катализируемых реакций.

Неконкурентные ингибиторы могут обратимо или необратимо связываться с ферментом. Если ингибитор обратимо связывается, то при удалении ингибитора фермент может восстановить свою активность. Однако в случае необратимого связывания фермент и ингибитор становятся неразделимыми, и фермент полностью теряет свою активность.

Относительно "енетического кода en ongedu" я не могу понять вашу просьбу. Пожалуйста, уточните, что именно вы хотите узнать или попросите пояснить вопрос более подробно.